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第 6 课 · 25 分钟

催化

过氧化氢在瓶子里能放几个月，碰到伤口却立刻冒泡。催化剂降低能垒却不改变平衡；酶和金属表面还有一个共同特征——饱和。

本课目标

  • 解释催化剂怎样通过提供低能垒途径加快反应，而不改变 ΔG° 和 K
  • 比较均相催化、多相催化与酶催化，并各举一例
  • 用米氏方程描述酶促反应的饱和，并由数据求 KM、Vmax 和 kcat
  • 由朗缪尔吸附解释表面反应为何在低压下是一级、高压下是零级

一瓶 3 % 的过氧化氢可以在药柜里放好几个月；倒在伤口上，却立刻冒出一片白沫。分解反应 2 HX2OX2→2 HX2O+OX2\ce{2H2O2} \mathrel{\ce{->}} \ce{2H2O} + \ce{O2} 本来就是“下坡”的，只是能垒太高：没有催化剂时活化能约 75 kJ/mol，加入碘离子降到约 57 kJ/mol，而血液里的过氧化氢酶能把它降到 10 kJ/mol 以下。能垒每降低约 5.7 kJ/mol，室温下的速率就大约增大 10 倍。

先预测

底物浓度很低时，酶促反应的速率与 [S] 成正比。把 [S] 提高 100 倍，速率会怎样？

先选一个答案并锁定，再看模型怎么说。猜错比不猜学得更多。

催化剂改变路径，不改变终点

催化剂参与反应，却在循环结束时再生，所以用量很少就能反复工作。它提供了一条活化能更低的途径——比如 IX−\ce{I-} 先把 HX2OX2\ce{H2O2} 变成 IOX−\ce{IO-}，再被第二个 HX2OX2\ce{H2O2} 还原回来（见反应机理）。反应物和产物的能量没有变，所以 ΔH°、ΔG° 和平衡常数 K 都不变：催化剂同等倍数地加快正、逆反应，只是让平衡更快到达。

  • 均相催化：催化剂与反应物同处一相，如溶液中的 IX−\ce{I-} 或酸。
  • 多相催化：通常是固体表面催化气体或液体反应，如合成氨的铁催化剂、汽车尾气净化器中的铂、钯、铑。
  • 酶催化：蛋白质构成的生物催化剂，活性位点对底物有极高的选择性。
v=Vmax[S]KM+[S],Vmax=kcat[E]t,1v=KMVmax⋅1[S]+1Vmaxv = \frac{V_\mathrm{max}[\ce{S}]}{K_\mathrm{M} + [\ce{S}]},\qquad V_\mathrm{max} = k_\mathrm{cat}[\ce{E}]_\mathrm{t},\qquad \frac{1}{v} = \frac{K_\mathrm{M}}{V_\mathrm{max}}\cdot\frac{1}{[\ce{S}]} + \frac{1}{V_\mathrm{max}}
米氏方程（1913）及其双倒数形式（Lineweaver–Burk）。[S] = KM 时 v = Vmax/2。
KMK_\mathrm{M}
米氏常数：速率达到一半时的底物浓度
kcatk_\mathrm{cat}
转换数：每个酶分子每秒转化的底物分子数
[E]t[\ce{E}]_\mathrm{t}
酶的总浓度

例题精解

碳酸酐酶有多快？

碳酸酐酶催化 COX2+HX2O⇌HCOX3X−+HX+\ce{CO2} + \ce{H2O} \mathrel{\ce{<=>}} \ce{HCO3-} + \ce{H+}，KM(COX2)=8.0K_\mathrm{M}(\ce{CO2}) = 8.0 mM，kcat=6.0×105 s−1k_\mathrm{cat} = 6.0\times10^5\ \mathrm{s^{-1}}。酶浓度 10 nM、[COX2]=4.0[\ce{CO2}] = 4.0 mM 时，初速率是多少？

三种可逆抑制对表观参数的影响
抑制类型抑制剂结合表观 KM表观 Vmax
竞争性游离酶的活性位点增大不变
反竞争性酶–底物复合物减小减小
非竞争性两者，亲和力相同不变减小
米氏方程 · 双倒数作图 · 朗缪尔–欣谢尔伍德

饱和动力学：酶与表面催化

θ=Kp1+Kp,r=kθ=kKp1+Kp\theta = \dfrac{Kp}{1 + Kp},\qquad r = k\theta = \dfrac{kKp}{1 + Kp}

表面反应速率与覆盖度

0246810分压 p / bar00.20.40.60.81速率 / 最大速率
催化剂表面：27/40 个吸附位被占据 覆盖度 θ = 0.67 此压力下的表观级数：0.33
KM 与 kcat 取自 Berg、Tymoczko 与 Stryer《生物化学》第 5 版表 8.5 与 8.6；曲线由米氏方程（含抑制剂时用表观参数）计算，“测得的点”加上固定种子生成的 4 % 相对噪声。双倒数作图会放大低 [S] 处的误差，所以直接非线性拟合通常更准。表面模式用朗缪尔等温式 θ = Kp/(1 + Kp) 与 速率 = kθ，参数为示意值；吸附位的图只是示意。
表面催化：气体分子必须先吸附到有限的活性位上。低压时覆盖度 θ ≈ Kp，速率与 p 成正比（一级）；高压时表面被占满，速率不再随 p 增加（零级）。拖动压强看“表观级数”怎样从 1 降到 0。切回“酶催化”，比较两条曲线的形状。

概念检查

加入竞争性抑制剂后，米氏参数会怎样变化？

计算练习

碘离子把 HX2OX2\ce{H2O2} 分解的活化能从 75.3 kJ/mol 降到 56.5 kJ/mol。若指前因子不变，300 K 时反应加快多少倍？

计算练习

底物浓度为 KM 的四分之一时，酶促反应速率是 Vmax 的百分之几？

%

要点回顾

  • 催化剂提供活化能更低的途径，同等加快正、逆反应，不改变 ΔG° 和 K。
  • 均相、多相与酶催化：催化剂与反应物同相、在表面上、或是生物大分子。
  • 米氏方程 v = Vmax[S]/(KM + [S])：低 [S] 近似一级，高 [S] 饱和为零级。
  • 表面反应遵循同样的饱和规律：覆盖度 θ = Kp/(1 + Kp)。
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数据与参考文献

  1. J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer, Biochemistry, 5th ed., W. H. Freeman (2002), Ch. 8, Tables 8.5 and 8.6.
  2. L. Michaelis, M. L. Menten, “Die Kinetik der Invertinwirkung”, Biochem. Z. 49, 333–369 (1913).
  3. Chemistry LibreTexts, “Ea and catalysts” (H₂O₂ activation energies); Purdue University demonstration sheet 19.6, “The catalytic decomposition of hydrogen peroxide”.
  4. I. Langmuir, “The adsorption of gases on plane surfaces of glass, mica and platinum”, J. Am. Chem. Soc. 40, 1361–1403 (1918).